Органические вещества клетки. Белки (пептиды, протеины, протеиды)
Белки – азотсодержащие органические соединения, макромолекулы, гетерополимеры, мономером является аминокислота.
NH2– аминогруппа (определяет основные свойства); COOH– карбоксильная группа (определяет кислотные свойства); R– радикал
Аминокислоты – амфотерные соединения. В состав белков входят 20 аминокислот.
20 аминокислот
↓
↓
заменимые
незаменимые
синтезируются в организме
не могут быть синтезированы в организме человека и животных, должны поступать с пищей
гли, ала, сер, асп, глу, асн, глн, цис, тир, про
арг, гис, три, мет, лиз, вал, лей, илей, тре, фен
В зависимости от R
↓
↓
↓
неполярные
полярные незаряженные
полярные заряженные
ала, вал, лей, илей, про, мет, фен, три
гли, сер, тре, цис, тир, асн, глн
+
−
лиз, арг, гис
асп, глу
Специфичная последовательность чередования аминокислот в белке определяется генетически.
Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (С-N).
Если соединяется много аминокислот (более 10), то получается полипептид.
Конформации белковой молекулы
Первичная структура (линейная) – полипептид, связанный пептидными связями (связь между C-N, между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты). Специфична, определяется последовательностью нуклеотидов ДНК, кодирующей данный белок.
Вторичная структура – a-спираль (пружина), β-слой (складчатый слой): водородные связи (связь между Н аминогруппы и О карбоксильной группы) между витками спирали или цепями складчатого слоя. Кератин (a-спираль), фиброин (b-слой).
Третичная структура – суперспираль, глобула: связи между радикалами: дисульфидные (S-S связи), ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия. Инсулин, иммуноглобулины, миоглобин.
Четвертичная структура – несколько третичных структур:слабые взаимодействия между радикалами и Ван-дер-Ваальсовы силы между субъединицами. Гемоглобин (2a- и 2b-цепи), лактатдегидрогеназа, гексокиназа.
Денатурация – утрата конформации, присущей данной белковой молекуле.
все ферменты – глобулярные белки (исключение: рибозим – РНК-фермент);
увеличивают скорость реакции, но сами не расходуются; активность меняется в зависимости от t, рН, давления, концентрации;
для эффективной работы необходимы небелковые компоненты – кофакторы;
фермент
+
кофактор
=
голофермент
апофермент
неорганические ионы
простетическая группа
кофермент
связана прочно
связан слабо
обладают специфичностью, т. е. один фермент катализирует только одну реакцию.
Специфичность работы фермента объясняется взаимоотношением субстрата и активного центра (3 - 12 аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом). На это существует 2 точки зрения:
1. Гипотеза «ключа и замка» – Э. Фишер, 1890 г.
2. Гипотеза индуцированного соответствия – Д. Кошланд, 1959 г.
Классификация ферментов
Оксидоредуктазы (перенос атомов Н и О или электронов).
Трансферазы (перенос группы атомов).
Гидролазы (реакции гидролиза).
Лиазы (присоединение или отщепление группы атомов).