Пятница, 09 Декабрь 2016, 18:25

Биология в лицее

 Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 г. Воронежа, РФ                 

                               Site biology teachers lyceum № 2 Voronezh city, Russian Federation 




Вы вошли как Гость | Группа "Гости"Приветствую Вас Гость | RSS | Главная | Вопросы теории | Мой профиль | Регистрация | Выход | Вход


Органические вещества. Белки. Конформации белковой молекулы. Классификация белков. Функции белков. Ферменты

Основные вопросы теории

Органические вещества клетки. Белки (пептиды, протеины, протеиды)

Белки – азотсодержащие органические соединения, макромолекулы, гетерополимеры, мономером является аминокислота.

NH2– аминогруппа (определяет основные свойства); COOH– карбоксильная группа (определяет кислотные свойства); R– радикал

Аминокислоты – амфотерные соединения. В состав белков входят 20 аминокислот.

20 аминокислот

заменимые

незаменимые

синтезируются в организме

не могут быть синтезированы в организме человека и животных, должны поступать с пищей

гли, ала, сер, асп, глу, асн, глн, цис, тир, про

арг, гис, три, мет, лиз, вал, лей, илей, тре, фен

В зависимости от R

неполярные

полярные незаряженные

полярные заряженные

ала, вал, лей, илей, про, мет, фен, три

гли, сер, тре, цис, тир, асн, глн

+

лиз, арг, гис

асп, глу

Специфичная последовательность чередования аминокислот в белке определяется генетически.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (С-N).

Если соединяется много аминокислот (более 10), то получается полипептид.


Конформации белковой молекулы

  1. Первичная структура (линейная) – полипептид, связанный пептидными связями (связь между C-N, между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты). Специфична, определяется последовательностью нуклеотидов ДНК, кодирующей данный белок.
  2. Вторичная структура – a-спираль (пружина), β-слой (складчатый слой): водородные связи (связь между Н аминогруппы и О карбоксильной группы) между витками спирали или цепями складчатого слоя. Кератин (a-спираль), фиброин (b-слой).
  3. Третичная структура – суперспираль, глобула: связи между радикалами: дисульфидные (S-S связи), ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия. Инсулин, иммуноглобулины, миоглобин.
  4. Четвертичная структура – несколько третичных структур: слабые взаимодействия между радикалами и Ван-дер-Ваальсовы силы между субъединицами. Гемоглобин (2a- и 2b-цепи), лактатдегидрогеназа, гексокиназа.

Денатурация – утрата конформации, присущей данной белковой молекуле.

Денатурацию вызывают: нагревание, воздействие излучений, сильные кислоты, щелочи, концентрированные растворы солей, тяжелые металлы, органические растворители, детергенты.

Если сохраняется первичная структура белка, то возможна ренатурация, т. е. восстановление конформации белка.

Классификация белков

Белки по структуре

фибриллярные

промежуточные

глобулярные

вторичная структура

фибриллярные, но растворимые в воде

третичная структура

нерастворимы в воде

растворимы в воде

механическая прочность; коллаген, кератин

фибриноген

антитела, ферменты, гормоны

Белки по составу

простые (протеины)

сложные (протеиды)

состоят только из аминокислот

состоят из аминокислот и небелковой части (простетической группы)

альбумины, глобулины, гистоны, актин, миозин, фибриноген, пищеварительные ферменты

фосфопротеиды (казеин молока),

гликопротеиды (муцин),

металлопротеиды (ферритин),

нуклеопротеиды (в составе ДНК, РНК),

липопротеиды (компоненты мембран),

хромопротеиды (гемоглобин)

Функции белков. Ферменты


  1. Структурная: клеточные мембраны органоидов клеток и внеклеточных структур; кератин (волосы), фиброин (шелк), коллаген (хрящ, сухожилия), эластин (связки).
  2. Двигательная: сократительные белки: актин (неподвижные нити миофибриллы) и миозин (подвижные нити миофибриллы).
  3. Транспортная: гемоглобин (транспорт О2 и СО2 в крови), трансферрин (транспорт железа), миоглобин (транспорт О2 в мышцах).
  4. Защитная: антитела (иммуноглобулины), фибриноген, тромбин.
  5. Регуляторная: гормоны инсулин, глюкагон, АКТГ, соматотропин.
  6. Рецепторная: в составе мембранных рецепторов обеспечивают ответ клетки на раздражение (родопсин).
  7. Запасающая: резервные источники энергии: яичный альбумин, казеин молока.
  8. Энергетическая (в самую последнюю очередь): при расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
  9. Токсины (змеиный яд, дифтерийный токсин), антибиотики (неокарциностатин).
  10. Каталитическая: белки-ферменты – биологические катализаторы, вещества, ускоряющие реакции.

Свойства ферментов

  • все ферменты – глобулярные белки (исключение: рибозим – РНК-фермент);
  • увеличивают скорость реакции, но сами не расходуются; активность меняется в зависимости от t, рН, давления, концентрации;
  • для эффективной работы необходимы небелковые компоненты – кофакторы;

фермент

 + 

кофактор

=

голофермент

апофермент

 

неорганические ионы

простетическая группа

кофермент

 

 

связана прочно

связан слабо

  • обладают специфичностью, т. е. один фермент катализирует только одну реакцию.

Специфичность работы фермента объясняется взаимоотношением субстрата и активного центра (3 - 12 аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом). На это существует 2 точки зрения:

1. Гипотеза «ключа и замка» – Э. Фишер, 1890 г.

2. Гипотеза индуцированного соответствия – Д. Кошланд, 1959 г.

Классификация ферментов

  1. Оксидоредуктазы (перенос атомов Н и О или электронов).
  2. Трансферазы (перенос группы атомов).
  3. Гидролазы (реакции гидролиза).
  4. Лиазы (присоединение или отщепление группы атомов).
  5. Изомеразы (внутримолекулярные перестройки).
  6. Лигазы (соединение двух молекул).

Меню сайта

Календарь

«  Декабрь 2016  »
ПнВтСрЧтПтСбВс
   1234
567891011
12131415161718
19202122232425
262728293031

Статистика


Онлайн всего: 23
Гостей: 20
Пользователей: 3
nastyaivannickova, isveta830, Толянтино

Наш опрос

Как часто вы посещаете сайт "Биология в лицее"?
Всего ответов: 8010

Мини-чат



Поиск




Курсы валют на Банкир.Ру